Struktur dan Mekanisme Kerja Enzim – kita sudah mengenal enzim selaku senyawa kimia organik yang bisa mengkatalisis sebuah reaksi kimia pada makhluk hidup. Kemampuan enzim sungguh diharapkan dalam aneka macam metabolisme di dalam badan, hal ini sebab yakni enzim bisa menghemat energi yang dibutuhkan untuk melaksanakan reaksi kimia, serta bisa menuntaskan reaksi kimia lebih singkat dibanding tanpa memakai enzim. Bayangkan, bila masakan yang kita makan akan sungguh lama dicerna di dalam tubuh selesai tiadanya enzim. Enzim bekerja secara spesifik dengan mengikatkan diri dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat. Dan akan melepaskan diri ketika substrat sudah diubah menjadi produk.
Daftar Isi
A. STRUKTUR ENZIM
Enzim kebanyakan adalah senyawa protein globular yang cukup besar. Struktur enzim disebut selaku holoenzim yang menggambarkan penyusun enzim itu sendiri. Holoenzim tersusun atas apoenzim dan cofactor. Apoenzim yaitu senyawa protein globular yang menyusun sebagian besar enzim. Sementara kofaktor ialah senyawa nonprotein yang mau berikatan secara permanen atau tidak dengan apoenzim dalam suatu enzim tertentu. Kofaktor sanggup berbentukkoenzim, gugus prostetik atau ion logam. Macam – macam kofaktor dibedakan selaku berikut:
1. Koenzim ialah senyawa organik non protein yang tidak berikatan secara permanen dengan protein penyusun enzim. Koenzim mampu berbentukvitamin, lemak, dan yang lain yang sanggup diekstrak atau dipisahkan dengan enzim pada suatu waktu tertentu dalam reaksi kimia.
2. Gugus prostetik merupakan senyawa organik non protein yang berikatan permanen (berpengaruh) dengan apoenzim (protein). Sehingga gugus prostetik susah dipisahkan dengan komponen apoenzim.
3. Ion logam yaitu senyawa non organik berupa ion – ion logam yang bermuatan mirip magnesium (Mg2+), besi (Fe2+), dan lainnya yang berikatan pada sisi aktif enzim. ion logam bertindak sebagai aktivator enzim.
Enzim mempunyai sisi aktif sebagai kawasan untuk berikatan dengan substratnya. Enzim mampu pula memimiliki segi allosterik adalah sisi di luar sisi aktif yang memungkinkan terjadinya ikatan enzim dengan aktivator yang sanggup mengembangkan kerja enzim atau justru menghambat kerja enzim. Pada lazimnya , enzim berskala lebih besar dibanding substrat. Baik apoenzi maupun kofaktor tidak memiliki aktivitas katalitik, tetapi, dikala apoenzim dan kofaktor berikatan menjadi holoenzim maka akan mempunyai kesanggupan untuk mengkatalisis senyawa lainnya dalam sebuah reaksi kimia.
style=”display:inline-block;width:336px;height:280px”
data-ad-client=”ca-pub-9290406911233137″
data-ad-slot=”2698768695″>
B. MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim berperan sebagai biokatalisator dalam sebuah rekasi kimia. Dalam rekasi tersebut, enzim akan membentuk kompleks enzim substrat dan lalu enzim akan mengubah substrat menjadi produk. Setelah mengganti substrat menjadi produk, enzim akan kembali ke strukturnya dan mengganti subtrat lainnya dalam reaksi yang sama. Aktivitas kerja enzim yang mampu mempercepat sebuah reaksi kimia tanpa ikut bereaksi melakukan pekerjaan dengan berikatan dengan substrat terlebih dulu. Enzim bersifat spesifik yang mampu mengetahui jenis substrat yang mampu berikatan dengan enzim. Enzim bisa menseleksi substatnya dengan kecocokan titik ikatan yang dimiliki oleh substrat dengan segi aktif yang dimiliki oleh enzim.
Terdapat dua teori yang menggambarkan prosedur kerja enzim:
1. Teori Gembok – Kunci (Lock And Key Theory)
Teori gembok kunci dikemukakan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Beliau menyatakan bahwa substrat yang bisa berikatan dengan enzim yakni substart yang mempunyai bentuk yang sama dengan segi aktif enzim (sisi pengikatan enzim). Teori ini sanggup digambarkan sebagai gembok dan kunci, dimana hanya kunci yang tepat dengan bentuk lubang gembok yang mampu membuka gembok tersebut. Namun teori ini gagal untuk menerangkan kestabilan enzim dikala peralihan titik reaksi enzim.
2. Teori Induksi (Induced Fit Theory)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland pada tahun 1958. Ia mengajukan teori induksi selaku versi baru cara kerja enzim yang merupakan modifiksi dari versi gembok kunci. Menurut teori ini enzim mempunyai segi aktif yang fleksibel yang sanggup mengalami pergeseran bentuk sesuai dengan bentuk yang dimiliki oeh substrat. Hal ini tentu berlainan dengan teori gembok kunci yang mana dalam teori ini menyatakan bahwa segi aktif enzim bersifat kaku, statis, sangat spesifik. Meskipun segi aktif enzim bersifat fleksible (dalam teori induksi), namun tidak semua senyawa kimia mampu menjadi substrat enzim yang sanggup berikatan membentuk komplek enzim substrat. Kriteria substrat yang bisa berikatan dengan enzim adalah memiliki titik ikatan yang sesuai dengan enzim. Sehingga meskipun bentuk segi aktif enzim dan substrat tidak sama, kalau substratmemiliki titik ikatan yang cocok dengan enzim maka hal ini akan menginduksi sisi aktif enzim yang menjadikan enzim mengganti bentuk sesuai dengan bentuk enzim. Teori yang dikemukaan Koshland inilah yang diterima untuk menjelaskan cara kerja enzim dalam sebuah reaksi kimia.
Sumber https://www.kakakpintar.id